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Aquaporine

Les aquaporines (AQP) sont une classe de protéines membranaires qui forment des pores dans la membrane biologique des cellules et sont responsables du transport transmembranaire d'eau et de sa régulation au niveau cellulaire.

Elles permettent le passage de l'eau tout en empêchant les ions de pénétrer dans la cellule mais pour certaines aquaporines, du glycérol et même du gaz carbonique peut y passer. On les appelle aussi parfois « canaux hydriques ». Cette classe de protéine a été découverte par Peter Agre en 1992. Celui-ci a été le premier à mettre en évidence, chez un crapaud d'Afrique australe (le xénope), l'existence d'une protéine dédiée au transport sélectif de l'eau. En 2003 celui-ci partage le Prix Nobel de chimie pour cette découverte.

Les aquaporines sont constituées de quatre sous-peptides identiques contenant chacunes leur canal et ont une taille d'environ 30 kb, elle s'insère dans la double couche lipidique de la membrane et l'eau pénétre dans la cellule par le canal en file simple presque indienne puisque les molécules d'eau ne forment pas une chaîne droite de transfert de proton, il n'y en a aucun qui peut passer par le canal. La présence de canaux hydriques augmente la permitivité des membranes à l'eau jusqu'à 10 fois. Aujourd'hui, environ 200 aquaporines ont été découvertes aussi bien dans le régne végétal qu'animal. De nombreuses cellules humaines expriment ces protéines et l'on a, pour le moment, identifié 11 aquaporines différentes chez l'homme (notées de 0 à 10).

Un défaut génétique dans l'expression de ces protéines a été associé avec certaines maladies humaines.