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Le terme prion est un acronyme, venant de l'anglais
« proteinaceous infectious particle » (particule infectieuse protéineuse).
Ce sont des protéines, présentes à l'état naturel, mais qui ont une
conformation spatiale particulière. Cette protéine joue alors un rôle dans le repliement d'autres protéines. Par ailleurs, elle a
une tendance à l'auto agrégation, formant des dépôts dans le cerveau et provoquant la
mort neuronale. Elle est également transmissible d'un individu à l'autre et d'une espèce à l'autre. Le prion, à la différence
d'un virus, ne contient ni ADN, ni ARN.
| Sommaire |
A noter qu'il existe d'autres maladies neurologiques comportant des accumulations de protéines anormales, les plus célèbres étant la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. La responsabilité d'un prion n'a toute fois pas été démontrée dans ces cas.
Ce sont plus des modèles expérimentaux que de véritables prions puisqu'il manque dans ces cas la notion d' « infection ».
Quand il est interprété par un ribosome et au milieu des composants nécessaires, l'ADN fabrique des protéines conformément au programme qu'il contient. Toutefois, à composition identique, une protéine peut posséder plus d'une façon de se replier.
On a constaté que les prions agissent en favorisant certains repliements des protéines par rapport à d'autres. Or de la bonne ou de la mauvaise façon dont est repliée une protéine peut dépendre sa fonctionnalité. Pour cette raison, et contrairement à ce qu'on a longtemps cru, l'ADN ne possède pas nécessairement à lui seul toute l'information pour produire le matériel dont l'organisme a besoin. Le rôle de la protéine à conformation normale reste inconnu.
Le plus puissant ordinateur du monde (en 2004), Blue gene, a été commandé par le Lawrence Livermore Laboratory pour étudier de façon systématique, par simulation, les repliements de protéines en présence et en l'absence de prions.
La levure de bière pourrait être un modèle expérimental intéressant : certaines de ses protéines ont des propriétés de « contagion de forme » qui évoquent celles des prions, même si l'assimilation à ces dernières est discutée.
Il n'est fait de manière courante que chez l'animal mort sur des prélèvements de tissus neurologiques, dont la concentration en prions est importante chez l'individu malade. Les tests se basent le plus souvent sur des anticorps marqués. En gagnant en sensibilité (détection d'un faible nombre de particules), on espère pouvoir faire, dans l'avenir, un diagnostic par une simple prise de sang sur un sujet vivant.
On peut également rechercher le prion dans d'autres organes, en particulier dans les muscles.
Il repose sur :
Il n'existe à ce jour pas de vaccin, ni de sérum ayant démontré une efficacité.
Plusieurs molécules ont été testées et semblent avoir montrer un ralentissement de la progression de la maladie. Parmi elles on peut citer la quinacrine, un anti-paludéen, et le polysulfate de Pentosan.
Un des principaux obstacles à un traitement efficace est qu'il s'agit de maladies de l'encéphale, séparé de la circulation sanguine par une barrière hémato encéphalique empêchant le passage de la plupart des molécules.
Le prion est une protéine solide, détruite essentiellement par les hautes températures (attention : certains résistent à 100°C). À ce jour, aucune substance décontaminante actuelle n'a démontrée d'efficacité absolue (antiseptique, eau de Javel...). Ne possédant pas de métabolisme, il n'est guère vulnérable aux irradiations utilisées habituellement dans un but de stérilisation.
La recherche sur le prion a fait l'objet de deux prix Nobel de médecine :
